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主管单位 工业和信息化部 主办单位 哈尔滨工业大学 主编 任南琪 国际刊号ISSN 1672-5565 国内刊号CN 23-1513/Q

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引用本文:邵勇,宋昊云,刘芳.Sestrin1蛋白的结构及功能预测分析[J].生物信息学,2026,24(1):23-31.
SHAO Yong,SONG Haoyun,LIU Fang.Predictive analysis of the structure and function of the Sestrin1 protein[J].Chinese Journal of Bioinformatics,2026,24(1):23-31.
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Sestrin1蛋白的结构及功能预测分析
邵勇,宋昊云,刘芳
(青海大学 医学院,西宁 810016)
摘要:
为预测Sestrin1蛋白的结构与功能,应用生物信息学方法对该蛋白的理化性质、二级结构、三级结构、蛋白质相互作用和功能进行分析。结果显示,Sestrin1是一种不稳定的胞内亲水蛋白,无信号肽和跨膜区域,可发生磷酸化修饰。其二级结构以α-螺旋为主,SESN-A和SESN-C为主要功能结构域,通过残基Cys130、Asp418和Asp419发挥抗氧化作用。本研究为进一步探讨Sestrin1蛋白在高原红细胞增多症发生发展中的作用机制提供理论依据。
关键词:  Sestrin1  理化性质  蛋白结构功能预测  蛋白质相互作用网络
DOI:10.12113/202407006
分类号:Q51
文献标识码:A
基金项目:青海省科技厅基础研究计划应用基础研究项目(No.2022-ZJ-720).
Predictive analysis of the structure and function of the Sestrin1 protein
SHAO Yong, SONG Haoyun, LIU Fang
(College of Medicine, Qinghai University, Xining 810016, China)
Abstract:
To predict the structure and function of the Sestrin1 protein, bioinformatics methods are used to analyze its physicochemical properties, secondary structure, tertiary structure, protein interactions and functions. The results show that Sestrin1 is an unstable intracellular hydrophilic protein, lacking signal peptides and transmembrane regions, and can undergo phosphorylation modification. Its secondary structure is predominantly α-helical, with SESN-A and SESN-C as the main functional domains. It exerts antioxidant effects through the residues Cys130, Asp418 and Asp419. This study provides a theoretical basis for further exploring the role of the Sestrin1 protein in the development of high-altitude polycythemia.
Key words:  Sestrin1  Physicochemical properties  Protein structure and function prediction  Protein interaction network

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