期刊检索

  • 2024年第22卷
  • 2023年第21卷
  • 2022年第20卷
  • 2021年第19卷
  • 2020年第18卷
  • 2019年第17卷
  • 2018年第16卷
  • 2017年第15卷
  • 2016年第14卷
  • 2015年第13卷
  • 2014年第12卷
  • 2013年第11卷
  • 第1期
  • 第2期

主管单位 工业和信息化部 主办单位 哈尔滨工业大学 主编 任南琪 国际刊号ISSN 1672-5565 国内刊号CN 23-1513/Q

期刊网站二维码
微信公众号二维码
引用本文:李滚,张涛,杨鑫荣,卢香香.乙型肝炎病毒S蛋白的序列特征分析[J].生物信息学,2019,17(2):86-94.
LI Gun,ZHANG Tao,YANG Xinrong,LU Xiangxiang.Sequence characterization of S protein in hepatitis B virus[J].Chinese Journal of Bioinformatics,2019,17(2):86-94.
【打印本页】   【HTML】   【下载PDF全文】   查看/发表评论  下载PDF阅读器  关闭
←前一篇|后一篇→ 过刊浏览    高级检索
本文已被:浏览 1557次   下载 1082 本文二维码信息
码上扫一扫!
分享到: 微信 更多
乙型肝炎病毒S蛋白的序列特征分析
李滚,张涛,杨鑫荣,卢香香
(西安工业大学 电子信息工程学院生物医学工程系,西安 710021)
摘要:
乙肝病毒S蛋白是病毒的包膜蛋白,与病毒进入细胞有关,它存在逆转录过程并且具有极强的潜伏性。本论文应用生物信息学分析乙肝病毒S蛋白的序列特征,利用在线分析软件预测乙肝病毒S蛋白的理化性质和亲疏水性、跨膜区域、信号肽特征、磷酸化位点、二级结构以及乙肝病毒S蛋白的最佳抗原表位形成位置等。结果显示了乙肝病毒S蛋白由226个氨基酸组成,理论等电点是8.21,为不稳定蛋白,总平均亲水性为0.649,是疏水蛋白质,并且该蛋白存在信号肽,有4个跨膜区,有30个潜在的磷酸化位点,主要二级结构为α螺旋和无规则卷曲,同时,结合乙型肝炎病毒S蛋白的序列可及性、线性表位、β转角、柔性、抗原性的预测结果,可以找到潜在的抗原表位区域,为乙型肝炎的表位疫苗研制提供重要的参考依据,有利于进一步对乙型肝炎S蛋白的抗原性进行研究。
关键词:  HBV病毒  S蛋白  抗原表位  生物信息学
DOI:10.12113/j.issn.1672-5565.201810004
分类号:R512.6
文献标识码:A
基金项目:陕西省教育厅专项科学研究计划(No.18JK0377).
Sequence characterization of S protein in hepatitis B virus
LI Gun, ZHANG Tao, YANG Xinrong, LU Xiangxiang
(Department of Biomedical Engineering, School of Electronic Information Engineering, Xian Technological University, Xian 710021, China)
Abstract:
S protein in hepatitis B virus is the envelope protein of the virus and is related to the virus entering cell. It has a reverse transcription process and is extremely latent. Bioinformatics analysis tools were used to analyze the sequence characteristics of S protein in hepatitis B virus, and the biological characteristics of S protein virus such as the physicochemical properties, hydrophobicity, transmembrane domains, signal peptides, phosphorylation sites, secondary structures, and optimal epitope formation site were studied. Results showed that the S protein in hepatitis B virus consisted of 226 amino acids, and the theoretical isoelectric point was 8.21. It was an unstable, weak hydrophobic protein with the total average hydrophilicity of 0.649. It had a signal peptide, four transmembrane regions, and 30 potential phosphorylation sites. The main secondary structure of S protein in hepatitis B virus was alpha helix and random coil. The predicted results can be used to find potential epitope regions and provide important reference for the development of epitope vaccines for hepatitis B virus, which is beneficial to the further study of the antigenicity of hepatitis B virus.
Key words:  Hepatitis B virus  S protein  Epitope  Bioinformatics

友情链接LINKS

关闭