主管单位 工业和信息化部 主办单位 哈尔滨工业大学 主编 任南琪 国际刊号ISSN 1672-5565 国内刊号CN 23-1513/Q
图是分子动力学模拟前后结合位点的结构图,图中脯氨酸分子Pro66在配体(黄色ACK)右下方稳定地存在着,且两分子之间的距离小于5 Å。在Bromodomains的结构特征中,由于有两个高度保守的袢环结构(ZA、BC环),同时还有一定数量的结晶水分子,这些水分子与配体之间的相互作用,促进Bromodomain识别配体并与其结合。在分子动力学模拟过程中,以配体N末端(O1-C1-NE-CE)四个原子组成的二面角构象随着蛋白链的摆动而发生变化,但是构象整体处于稳定状态。通过可视化软件VMD,可清晰看到有1个高度保守的氨基酸分子:Pro66与配体ACK之间形成紧密的非键相互作用,同时在整个分子动力学模拟期间持续有不同的氨基酸分子与配体保持较小距离,并持续发生分子间作用。