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主管单位 工业和信息化部 主办单位 哈尔滨工业大学 主编 任南琪 国际刊号ISSN 1672-5565 国内刊号CN 23-1513/Q

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引用本文:王瑞萍,岳士忠,于家峰,李季,李洁明.微囊藻毒素转运酶MlrD结构及生物学特性分析[J].生物信息学,2023,21(3):218-225.
WANG Ruiping,YUE Shizhong,YU Jiafeng,LI Ji,LI Jieming.Analysis of structure and function of MlrD involved in microcystin transport[J].Chinese Journal of Bioinformatics,2023,21(3):218-225.
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微囊藻毒素转运酶MlrD结构及生物学特性分析
王瑞萍1,岳士忠1,于家峰1,李季2,李洁明2
(1.山东省生物物理重点实验室(德州学院 生物物理研究院),山东 德州 253023;2.中国农业大学 资源与环境学院,北京 100193)[HJ1.42mm]
摘要:
微囊藻毒素(Microcystins,MCs)是一类由有毒蓝藻产生的具有肝毒性的环状七肽,生物降解能有效且持续的去除MCs,其中Mlr 降解途径在 MCs 的生物降解过程中发挥了重要作用。转运酶MlrD被认为负责MCs及其降解产物的转运,但对于MlrD功能及其结构的研究依然缺乏。该文分析了MlrD的保守性并构建了其三级结构。结果表明,MlrD在MCs降解菌之间高度保守, MlrD二级结构由α-螺旋和无规则卷曲组成。进一步分析其活性位点为位于第2和3跨膜螺旋连接处的Gly69、Ala73、Asp74、Gly78、Arg79、Ala82、Ile83以及位于第5跨膜螺旋上的Phe142、Tyr143、Ala146、Val147、Gly150,可以通过突变或敲除活性位点研究其功能。该文为进一步研究MlrD的结构功能提供了理论基础,有助于深入了解MCs的转运及代谢机制。
关键词:  微囊藻毒素  MlrD  结构  功能  活性位点
DOI:10.12113/202109009
分类号:Q81
文献标识码:A
基金项目:
Analysis of structure and function of MlrD involved in microcystin transport
WANG Ruiping1, YUE Shizhong1, YU Jiafeng1, LI Ji2, LI Jieming2
(1. Shandong Provincial Key Laboratory of Biophysics, Institute of Biophysics, Dezhou University, Dezhou 253023,Shandong China; 2. College of Resources and Environmental Sciences, China Agricultural University, Beijing 100193, China)
Abstract:
Microcystins (MCs) are hepatotoxic cyclic heptapeptides produced by cyanobacteria. The Mlr-dependent pathway plays a crucial role in the biodegradation of MCs. The MlrD protein is predicted to facilitate the transport of microcystins or degradation products. However, the actual functional and structural characteristics of MlrD still remain unknown. In this paper, the conservation and the three-dimensional (3D) structure of MlrD were analyzed. The results showed that MlrD was highly conserved among MCs degrading bacteria. The secondary structure of MlrD was composed of α-helix and coil structures. It was further speculated that the active sites were Gly69, Ala73, Asp74, Gly78, Arg79, Ala82, Ile83 located at the second and third transmembrane helix junctions, and Phe142, Tyr143, Ala146, Val147, Gly150 located on the fifth transmembrane helix. This study provides a theoretical basis for further research on the structure and function of MlrD and helps to understand the transport and metabolism mechanism of MCs.
Key words:  Microcystins  MlrD  Structure  Function  Active sites

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