期刊检索

  • 2024年第22卷
  • 2023年第21卷
  • 2022年第20卷
  • 2021年第19卷
  • 2020年第18卷
  • 2019年第17卷
  • 2018年第16卷
  • 2017年第15卷
  • 2016年第14卷
  • 2015年第13卷
  • 2014年第12卷
  • 2013年第11卷
  • 第1期
  • 第2期

主管单位 工业和信息化部 主办单位 哈尔滨工业大学 主编 任南琪 国际刊号ISSN 1672-5565 国内刊号CN 23-1513/Q

期刊网站二维码
微信公众号二维码
引用本文:陈素华,陈爱华,吴杨平,张雨,曹奕,张志东,孙雪峰,朱艳青.文蛤MmASS基因克隆及生物信息学分析[J].生物信息学,2023,21(3):187-194.
CHEN Suhua,CHEN Aihua,WU Yangping,ZHANG Yu,CAO Yi,ZHANG Zhidong,SUN Xuefeng,ZHU Yanqing.Moleculor cloning and bioinformatics analysis of argininosuccinate synthetase in Meretrix meretrix[J].Chinese Journal of Bioinformatics,2023,21(3):187-194.
【打印本页】   【HTML】   【下载PDF全文】   查看/发表评论  下载PDF阅读器  关闭
←前一篇|后一篇→ 过刊浏览    高级检索
本文已被:浏览 270次   下载 266 本文二维码信息
码上扫一扫!
分享到: 微信 更多
文蛤MmASS基因克隆及生物信息学分析
陈素华1,陈爱华1,吴杨平1,张雨1,曹奕1,张志东1,孙雪峰2,朱艳青2
(1.江苏省海洋水产研究所,江苏 南通 226007;2.南京师范大学 海洋科学与工程学院, 南京 201123)[HJ1.35mm]
摘要:
利用RACE技术克隆获得文蛤精氨酸琥珀酸合成酶基因(MmASS)的cDNA序列全长,该基因全长为1 588 bp,共编码415个氨基酸,分子量为46.81 kD,理论等电点pI为5.51。预测蛋白序列包含6个保守区域,主要集中了ATP结合位点、天门冬氨酸L-Asp结合位点以及瓜氨酸L-Cit结合位点。氨基酸序列比对结果显示,MmASS蛋白序列的保守功能域与其他物种具有较高的相似度,说明该基因高度保守,可能与其他物种的ASS基因具有相似的功能。系统进化树分析结果表明,MmASS的预测蛋白序列与缢蛏、贻贝、牡蛎等双壳贝类的亲缘关系最近,符合进化规律。亚细胞定位预测结果显示,MmASS定位于细胞质的可能性最大。MmASS不同组织的表达特征结果显示,该基因在各个组织中广泛存在,在文蛤鳃组织中的表达量最高(P<0.05),其次是肝胰腺组织,由此推测MmASS参与调节文蛤各个组织的生理活动,可能在文蛤的免疫防御机制中发挥重要功能。
关键词:  文蛤  ASS  基因克隆  生物信息学分析
DOI:10.12113/202203014
分类号:Q785
文献标识码:A
基金项目:
Moleculor cloning and bioinformatics analysis of argininosuccinate synthetase in Meretrix meretrix
CHEN Suhua1, CHEN Aihua1, WU Yangping1, ZHANG Yu1, CAO Yi1, ZHANG Zhidong1, SUN Xuefeng2, ZHU Yanqing2
(1. Jiangsu Marine Fisheries Research Institute, Nantong 226007, China;2. School of Marine Science and Engineering, Nanjing Normal University, Nanjing, 201123, China)
Abstract:
In this study, the complete cDNA sequence of argininosuccinate synthetasewas cloned in the saltwater clam Meretrix meretrixusing the rapid amplification of cDNA ends (RACE) approach. The complete MmASS cDNA measures 1588 bp in length with an open reading frame encoding 415 amino acids. The molecular weight of MmASSwas 46.81 kD and the theoretical isoelectric point was 5.51. The deduced MmASSprotein comprises six conserved sequences, containing the substrate-binding residues for ATP, aspartate and citrulline. The results of the multiple amino acid alignment and the phylogenetic analysis showed that MmASSexhibited high amino acid sequence identity with other species. MmASSalso had a close phylogenetic relationship with Sinonovacula constricta. Overall,similar functions might exist in M.meretrixand other species. Predicted subcellular localization suggested that MmASS is a cytosolic enzyme. The expression levels of MmASS were distributed in all of the examined tissues. MmASSwas most highly expressed in the gill (P<0.05), followed by the hepatopancreas. These results indicated that MmASSwas involved in various physiological activities of different tissues and may play an important role in the immune mechanisms.
Key words:  Meretrix meretrix  ASS  Gene cloning  Bioinformatics analysis

友情链接LINKS

关闭